Pengertian Asam Amino, Sifat, Contoh, Kegunaan, Fungsi, Reaksi, Ikatan Disulfida, Kimia - Pernahkah kau minum susu? Atau makan kacang-kacangan? Dalam sajian sehari-hari kamu, kadang terdapat kacang-kacangan, biji-bijian, buncis, telur ataupun daging. Bahan-bahan tersebut semuanya mengandung protein. Apakah protein itu? Protein merupakan polimer alam yang terbentuk dari banyak monomer asam amino yang saling berikatan satu sama lain melalui ikatan peptida dengan reaksi polimerisasi kondensasi.
Asam amino + Asam amino + .....→ protein + n H2O
1. Pengertian Asam Amino
Asam amino merupakan senyawaan dengan molekul yang mengandung gugus fungsional amino (–NH2) maupun karboksil (–CO2H). Secara umum, struktur asam amino sanggup dituliskan menyerupai berikut.
R sanggup berupa gugus alkil, suatu rantai karbon yang mengandung atom-atom belerang, suatu gugus siklik atau gugus asam ataupun basa.
Asam amino yang paling sederhana ialah glisin. Perhatikan struktur glisin berikut.
Asam amino diperoleh dengan menghidrolisis protein, dan ditemukan 20 asam amino. Asam amino ini dibedakan menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam amino esensial merupakan asam amino yang sangat penting untuk badan tetapi badan tidak sanggup menciptakan sendiri.
Oleh alasannya ialah itu, harus diperoleh dari luar yaitu dari makanan. Contoh asam amino esensial ialah threonin, valin, leusin, isoleusin, lisin, metionin, fenilalanin, tirosin, dan triptofan.
Adapun asam amino nonesensial merupakan asam amino yang sanggup dibentuk oleh badan sendiri. Contoh asam amino nonesensial ialah glisin, alanin, serin, arginin, histidin, asam aspartat, asam glutamat, aspartin, glutamin, sistein, dan prolin.
Perhatikan rujukan rumus struktur asam amino esensial dan asam amino nonesensial pada tabel berikut.
Tabel 1. Asam Amino Esensial dan Asam Amino Nonesensial
| No. | Nama | Struktur |
| 1. | Threonin (Thr) |  |
| 2. | Leusin (Leu) |  |
| 3. | Lisin (Lys) |  |
| 4. | Fenilananin (Phe) |  |
| 5. | Tirosin (Tyr) |  |
| 6. | Alanin (Ala) |  |
| 7. | Arginin |  |
| 8. | Asam Glutamat |  |
| 9. | Sistein |  |
2. Sifat Asam Amino
Asam amino mempunyai sifat-sifat, antara lain menyerupai berikut.
1) Sifat Asam Basa
Asam amino bersifat amfoter artinya sanggup berperilaku sebagai asam dan mendonasikan proton pada basa berpengaruh atau sanggup juga berperilaku sebagai basa dengan mendapatkan proton dari asam kuat. Pada pH rendah asam amino bersifat asam sedangkan pada pH tinggi asam amino bersifat basa. Perhatikan keseimbangan bentuk asam amino berikut.
Perhatikan kurva titrasi alanin pada banyak sekali pH berikut.
Pada kurva tersebut menawarkan bahwa pada pH rendah (larutan asam) asam amino berada dalam bentuk ion amonium tersubstitusi dan pada pH tinggi (larutan basa) alanin hadir sebagai ion karboksilat tersubstitusi. Pada pH pertengahan yaitu 6,02, asam amino berada sebagai ion dipolar.
Makara secara umum, asam amino dengan satu gugus amino dan satu gugus karboksilat dan tidak ada gugus asam atau basa lain di dalam strukturnya, mempunyai dua nilai pKa di sekitar 2 hingga 3 untuk proton yang lepas dari gugus karboksil dan di sekitar 9 hingga 10 untuk proton yang lepas dari ion amonium serta mempunyai titik isoelektrik di antara kedua nilai pKa, yaitu sekitar pH 6.
Contoh Soal :
Tuliskan struktur serin pada:
1. pH rendah,
2. pH tinggi.
Penyelesaian :
1. Pada pH tinggi sebagai ion negatif.
2. Pada pH rendah sebagai ion positif.
Bagaimanakah sifat asam basa dari asam amino yang mempunyai gugus asam atau basa lebih dari satu?
Asam aspartat dan asam glutamat mempunyai dua gugus karboksil dan satu gugus amino. Dalam asam berpengaruh ketiga gugus tersebut berada dalam bentuk asam (terprotonasi). Jika pH dinaikkan dan larutan menjadi lebih basa. Setiap gugus berturut-turut melepaskan proton dan titik isoelektriknya berada pada pH 2,87.
2) Muatan Positif dan Negatif pada Asam Amino
Asam amino sanggup mempunyai muatan kasatmata dan muatan negatif tergantung pada pH lingkungannya. Asam amino-asam amino yang berbeda muatan sanggup dipisahkan menurut perbedaan muatannya. Metode yang dipakai ialah elektroforesis. Dalam suatu percobaan elektroforesis yang umum, adonan asam amino diletakkan pada penyangga padat, misalnya kertas dan penyangga itu ditetesi dengan larutan berair
hingga lembap pada pH yang diatur. Medan listrik kemudian dipasang melintang kertas. Asam amino yang bermuatan kasatmata pada pH tersebut akan bergerak ke katode yang bermuatan negatif. Asam amino yang bermuatan negatif akan bergerak ke anode bermuatan positif. Gerakan ini berhenti jikalau medan listrik dimatikan.
Perhatikan gambar hasil percobaan elektroforesis asam amino α-alanin di bawah ini.
 |
| Gambar 1. Percobaan Elektroforesis pada Asam Amino α -alanin. Sumber: Kimia untuk Universitas. |
Pada alat elektroforesis perpindahan asam amino dalam hal ini alanin dalam medan listrik tergantung pada pH. Pada pH tinggi alanin bermuatan negatif dan bergerak ke anode kasatmata (Gambar 1 a) dan pada titik isoelektrik yaitu pH 6,02 alanin netral dan tidak bergerak (Gambar 1 b), sedangkan pada pH rendah, alanin bermuatan kasatmata dan bergerak ke katode yang bermuatan negatif (Gambar 1 c).
3) Reaksi Asam Amino
Asam amino sanggup menjalin reaksi pada gugus asam karboksilat atau amino.
a) Reaksi esterifikasi pada gugus karboksilat, sanggup dituliskan menyerupai berikut.
b) Reaksi diasilasi gugus amino menjadi amida.
Kedua jenis reaksi ini bermanfaat dalam modifikasi atau pelindung sementara bagi kedua gugus tersebut, terutama sewaktu mengendalikan penautan asam amino untuk membentuk peptida atau protein.
c) Reaksi Ninhidrin
Ninhidrin ialah reagen yang berkhasiat untuk mendeteksi asam amino dan tetapkan konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik. Bila bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan zat warna ungu. Perhatikan reaksi menyerupai berikut.
Hanya atom nitrogen dari zat ungu yang berasal dari asam amino, selebihnya terkonversi menjadi aldehida dan karbondioksida. Jadi, zat warna ungu yang dihasilkan dari asam amino α dengan gugus amino primer, intensitas warnanya berbanding lurus dengan konsentrasi asam amino yang ada. Adapun prolina yang mempunyai gugus amino sekunder bereaksi dengan ninhidrin menghasilkan warna kuning.
4) Ikatan Disulfida
Asam amino sanggup membentuk ikatan disulfida (disulfida bond) dengan asam amino yang lain yaitu ikatan tunggal S – S. Perhatikan terbentuknya ikatan disulfida dari reaksi oksidasi dua unit sistein berikut.
3. Kegunaan Asam Amino
Dalam teknologi pangan asam amino ada yang menguntungkan tetapi juga ada yang kurang menguntungkan.
1) Asam amino yang menguntungkan.
Contoh asam amino yang menguntungkan ialah dtriptofan yang mempunyai rasa bagus 35 kali kemanisan sukrosa, sehingga sanggup dijadikan sebagai materi pemanis. Contoh lainnya ialah asam glutamat yang sangat penting peranannya dalam pengolahan kuliner alasannya ialah sanggup menjadikan rasa yang lezat. Dalam kehidupan sehari-hari dikenal monosodium glutamat, di mana gugus glutamat akan bergabung dengan senyawa lain sehingga menghasilkan rasa enak.
2) Asam amino yang merugikan.
Contoh putih telur (albumen) yang mengandung avidin dan mukadin, di mana asam amino tersebut sanggup mengikat biotin (sejenis vitamin B), sehingga biotin tidak sanggup diserap oleh tubuh.
Anda kini sudah mengetahui Asam Amino. Terima kasih anda sudah berkunjung ke Perpustakaan Cyber.
Referensi :
Sukmanawati, W. 2009. Kimia 3 : Untuk SMA/ MA Kelas XII. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p. 266.
